sábado, 28 de noviembre de 2009

Las proteínas I: los aminoácidos

La tercera gran familia de compuestos orgánicos que forman parte de los organismos vivos son las proteínas. La importancia que estos compuestos tienen para los seres vivos es inmensa. Si en otras ocasiones se ha comparado una célula con una fábrica química, en la que los glúcidos serían, fundamentalmente, combustibles y materias primas y los lípidos actuarían como reservas de energía y piezas estructurales (sobre todo de la membrana), las proteínas serían, a la vez, los productos de la fábrica, piezas estructurales de la misma y, sobre todo, las máquinas y las herramientas que permitirían el funcionamiento de la propia fábrica.

Desde el punto de vista de su naturaleza química, las proteínas son un tipo de macromoléculas, heteropolímeros lineales no ramificados de aminoácidos. Analizando esta descripción podemos apreciar que:
  • Son moléculas de gran peso molecular (macromoléculas), aunque algunas de ellas, llamadas más propiamente péptidos, pueden ser relativamente pequeñas.
  • Están formadas por la unión de unidades más pequeñas (polímeros), concretamente de un tipo de compuestos denominados aminoácidos.
  • Los aminoácidos que forman cada proteína pueden ser distintos entre sí (heteropolímeros), lo que significa que unas proteínas se diferenciarán de las demás en función de los aminoácidos que formen cada una de ellas.
  • Su estructura consiste en una cadena de aminoácidos unidos uno tras otro, como un collar (son lineales, y no presentan ramificaciones).
Aminoácidos

Antes de seguir estudiando las proteínas es importante saber algo más de sus constituyentes, los aminoácidos. En primer lugar, como su propio nombre indica, se trata de un grupo de compuestos que comparten una característica química: la presencia de un grupo amino y de un grupo ácido en la misma molécula. En concreto, en los seres vivos ambos grupos funcionales siempre se encuentran unidos al mismo carbono (el primero después del carboxilo, es decir, el α, motivo por el que se denominan α-aminoácidos). A ese mismo carbono se une también un hidrógeno, y un cuarto grupo que varía de un aminoácido a otro. Su fórmula general es, por lo tanto, la siguiente:

Excepto si el grupo R es otro átomo de hidrógeno, el carbono α de los aminoácidos es asimétrico, y puede presentarse en una configuración D o en configuración L. Los aminoácidos que forman parte de las proteínas en todos los seres vivos son siempre de la forma L.

Tanto el grupo carboxilo como el grupo amino son ionizables, es decir, tienen tendencia a perder (el carboxilo) o a ganar (el amino) protones, en función de la concentración de protones en el medio en que se encuentren. Esto hace que un mismo aminoácido pueda tener carga positiva, neutra o negativa dependiendo del pH.


El valor del pH del medio en el que un determinado aminoácido tiene carga neutra es su punto isoeléctrico. El punto isoeléctrico de los aminoácidos presenta bastante interés, porque permite su identificación y su separación de entre una mezcla.

En las proteínas aparecen hasta 20 aminoácidos distintos, que se diferencian entre sí por su grupo R. El más sencillo de todos ellos es la glicina o glicocola, en el que la cadena lateral (-R) es, simplemente, otro átomo de Hidrógeno. El resto, se suelen clasificar en grupos según las características de su cadena lateral.

Como se aprecia en la imagen, se suelen clasificar los aminoácidos en varios grupos:
  • Los polares se disuelven bien en el agua, y suelen situarse en las partes de la proteína que van a estar en contacto con el medio hidrófilo. Incluyen la glicina (gly), serina (ser), treonina (thr), cisteína (cys), asparragina (asn), glutamina (gln) y tirosina (tyr).
  • Los aminoácidos apolares, por el contrario, se disuelven muy mal en el agua, con la que no forman enlaces por puentes de hidrógeno. Esto hace que tiendan a agruparse entre sí, y a orientarse hacia el interior de la proteína o hacia entornos de naturaleza apolar. Por ejemplo, las proteínas que se integran dentro de la membrana celular tienen aminoácidos apolares en la zona hidrófoba de la bicapa. En las proteínas aparecen alanina (ala), valina (val), leucina (leu), isoleucina (ile), prolina (pro), metionina (met), fenilalanina (phe) y triptófano (trp).
  • Los aminoácidos ácidos tienen un segundo grupo carboxilo en su estructura. Son dos: el ácido glutámico (glu) y el ácido aspártico (asp).
  • Los aminoácidos básicos, de modo similar, tienen al menos dos grupos amino en su estructura. En las proteínas aparecen tres aminoácidos básicos: lisina (lys), histidina (his) arginina (arg).
Dos de estos aminoácidos incluyen un átomo de azufre en su composición: la metionina y la cisteína. Este último, además, es de gran importancia porque su átomo de azufre está en el extremo de la cadena lateral, lo que hace que pueda reaccionar con el átomo de azufre de otra cisteína, formando un enlace disulfuro. La formación de puentes disulfuro entre aminoácidos de la misma proteína es fundamental para que estas moléculas adquieran su forma tridimensional, que constituye la base de su actividad.

La formación de las proteínas: el enlace peptídico

Aparte de los grupos que constituyen sus cadenas laterales, todos los aminoácidos poseen dos grupos capaces de reaccionar químicamente y de hacerlo, además, el uno con el otro: el carboxilo (de carácter ácido) y el amino (de carácter básico). Así que dos aminoácidos, cualquiera de ellos, pueden reaccionar entre sí en una reacción ácido-base para formar una sal, con liberación de una molécula de agua. La nueva molécula formada es un péptido (más concretamente un dipéptido) y el enlace formado recibe el nombre de enlace peptídico.


El nuevo grupo químico formado, en el que un carbono carbonílico (unido a un oxígeno mediante un doble enlace) se une directamente a un nitrógeno es una amida.

El enlace peptídico se estabiliza por resonancia entre formas diferentes de organización de los electrones entre los átomos que lo establecen. Esta resonancia hace que dicho enlace sea algo más rígido que un enlace simple "normal", y presente ciertas características más parecidas a un doble enlace.

En cualquier caso, la particularidad más importante de la formación de un enlace peptídico entre dos aminoácidos es que el dipéptido formado tiene, de nuevo, un grupo carboxilo y un grupo amino libres, de forma que puede participar en la formación de nuevos enlaces de este tipo. Así, es posible la formación de cadenas, que reciben el nombre de péptidos cuando son cortas y de proteínas cuando son largas, de un número variable de aminoácidos, unidos entre sí mediante enlaces peptídicos, con un grupo carboxilo en un extremo y un grupo amino en el otro.

En una cadena de aminoácidos, el que presenta el grupo carboxilo no enlazado se denomina extremo carboxilo terminal (o, de modo más abreviado, C-terminal), y el que presenta el grupo amino libre se denomina extremo Amino terminal (o N-terminal). Debido al orden en que se produce la síntesis de proteínas en los seres vivos, se considera que el N-terminal es el primer aminoácido de la cadena. La relación ordenada de los aminoácidos que forman un péptido o una proteína, desde su extremo N-terminal a su extremo C-terminal es la secuencia de aminoácidos de esa proteína.

Los enlaces peptídicos son planos y rígidos, lo que hace que las proteínas se comporten como cadenas formadas por piezas rígidas articuladas entre sí. Por otra parte, los enlaces que forman los grupos laterales de los aminoácidos son, en su gran mayoría, sencillos y por lo tanto flexibles. La consecuencia de eso es que podemos imaginar una proteína como una varilla rígida pero articulada, que puede doblarse por multitud de puntos, y de la que "cuelgan" grupos que pueden moverse libremente en el espacio. Eso proporciona una gran variedad de formas tridimensionales posibles para este tipo de sustancias.