domingo, 29 de noviembre de 2009

Las proteínas II: estructura


Si definimos estructura como la "disposición y orden de las partes dentro de un todo" podríamos considerar que la secuencia de aminoácidos de una proteína nos basta para determinar su estructura porque nos informa, precisamente, del orden en el que están dispuestos sus elementos. Sin embargo, aunque esto es cierto, también es insuficiente.

Como se comentaba en la entrada anterior, una proteína es una especie de varilla articulada rígida, de la que "cuelgan" fragmentos de moléculas. Ahora bien, esos fragmentos de moléculas, las cadenas laterales de los aminoácidos que forman la proteína, tienen características químicas que les hacen interactuar entre sí: los aminoácidos polares tienden a formar puentes de hidrógeno entre ellos, mientras que los aminoácidos hidrófobos tienden a alejarse de los polares, y a atraerse entre sí mediante interacciones hidrofóbicas. Los aminoácidos ácidos serán atraídos electrostáticamente por los básicos... En resumen, cada proteína es un pequeño "mundo" de fuerzas atractivas y repulsivas que, al sumarse "empujan" a los aminoácidos a ocupar determinada posición en el espacio, haciendo que las proteínas adopten una determinada forma tridimensional.

Así que tenemos, al menos, dos "niveles" en la descripción de la estructura de las proteínas: por una parte, su secuencia de aminoácidos. Por otra, la forma tridimensional de la proteína, que depende de su secuencia de aminoácidos, pero que no queda totalmente determinada por esa secuencia.

En realidad, el problema se complica aún más; se sabe desde hace tiempo que ciertas combinaciones de aminoácidos se ordenan en el espacio, adquiriendo formas geométricas regulares (hélices, láminas) y que, en muchos casos, fragmentos de una proteína que presentan esa forma regular actúan como "piezas" de construcción de la proteína, como "motivos estructurales" que se presentan en diferentes proteínas, para ayudarles a realizar funciones similares. Además, hay algunas proteínas que solo son funcionales cuando se asocian varias cadenas de aminoácidos producidas por separado.



En resumen, podemos establecer distintos "niveles" de estructura en el estudio de las proteínas. El primero de ellos, la estructura primaria, se refiere a la secuencia de aminoácidos que constituye la proteína. La estructura secundaria, que puede presentarse o no, corresponde a la existencia de partes de la proteína que poseen formas geométricas regulares. La estructura terciaria describe la forma que la proteína en su conjunto adopta en el espacio, mientras que la estructura cuaternaria, por último, describe si la proteína funcional consta de una o de varias cadenas de proteínas, y de cuáles son esas cadenas.


Hay una razón fundamental para preocuparse por el conocimiento de la estructura de las proteínas. Una de las "grandes ideas de la Biología", recogidas en otra entrada de este blog, es que los procesos que ocurren en las células necesitan que se produzcan interacciones entre moléculas con una gran especificidad, hasta el punto de que las moléculas que participan en tales procesos deben encajar perfectamente entre sí. (A menudo se usa la comparación con una mano y un guante). Las proteínas son las responsables de que ocurran la mayor parte de las interacciones moleculares dentro de la célula, por lo que la forma tridimensional que adquiera una proteína, así como las alteraciones que esa proteína pueda sufrir, son fundamentales para entender el funcionamiento de las proteínas.



Estructura primaria de las proteínas

La estructura primaria de las proteínas está determinada por la secuencia de los aminoácidos que forman la molécula, ordenados desde el aminoácido N-terminal hasta el C-terminal. La estructura primaria de las proteínas está determinada por los enlaces covalentes que se establecen entre sus aminoácidos, lo que incluye también a los enlaces que pueden establecerse entre cisteínas que se encuentran separadas en la secuencia de aminoácidos.

Los puentes disulfuro entre aminoácidos alejados en la estructura primaria contribuyen en una medida importante a que las proteínas consigan alcanzar su estructura tridimensional definitiva y a que la conserven una vez que la han alcanzado.

Estructura secundaria

En la mayoría de las proteínas existen algunos fragmentos cuyos aminoácidos se disponen forma regular, con una estructura geométrica concreta. Es necesario destacar dos aspectos de la estructura secundaria: en primer lugar, no se presenta en todas las proteínas. En segundo lugar, cuando aparece, no afecta a toda la proteína, sino solo a ciertas regiones de la misma.

Existen dos tipos fundamentales de estructuras secundarias en las proteínas: la hélice α y la hoja plegada o lámina β.

En la hélice α participan aminoácidos pequeños y polares, capaces de establecer entre sí enlaces por puente de hidrógeno que estabilizan la estructura. La cadena de aminoácidos gira en dirección dextrógira, quedando el esqueleto de la proteína hacia el interior mientras que las cadenas laterales se proyectan hacia el exterior de la hélice. La hélice da una vuelta completa cada 3,6 aminoácidos.


Los aminoácidos que forman parte de la hélice alfa siempre son contiguos en la estructura primaria de la proteína.

La lámina u hoja plegada β es el otro tipo de estructura secundaria que aparece en muchas proteínas. Se caracteriza porque varios segmentos de la proteína, separados entre sí en la estructura primaria, se disponen paralelos entre sí formando una "plancha" en la que los aminoácidos se encuentran prácticamente en un plano. Los diferentes fragmentos de la lámina se mantienen unidos entre sí mediante puentes de hidrógeno, y las cadenas laterales se proyectan por encima y por debajo del plano de la lámina.



En muchos casos varias estructuras secundarias se agrupan dentro de la misma proteína formando estructuras más complejas, llamadas "estructuras supersecundarias" o "motivos". Existen varios tipos de motivos más o menos complejos, como los que se recogen en las siguientes figuras:


Estructura terciaria

La forma tridimensional de las proteínas, es decir, su estructura terciaria, es el factor que determina su funcionamiento: sea cual sea la función que realiza una proteína, su acción necesita que se produzca un contacto íntimo entre la molécula de proteína y otro compuesto o estructura, para lo cual la forma de ambas moléculas tiene que ser complementaria. Esta complementariedad de la forma de ambas moléculas se describe, en muchas ocasiones, comparándola con la relación que existe entre una mano y un guante; al igual que ocurre cuando nos ponemos una de estas prendas, el guante y la mano pueden cambiar de posición (y ligeramente de forma) hasta acoplarse perfectamente. Lo mismo ocurre cuando una proteína se une a su sustrato. La forma tridimensional en la que una proteína es activa es su conformación nativa.

La adquisición y el mantenimiento de la estructura terciaria de una proteína ocurre gracias al establecimiento de enlaces débiles entre los aminoácidos que la forman. Entre estas interacciones destacan los enlaces por puente de hidrógeno, que se forman entre aminoácidos polares, pero también son muy importantes las interacciones hidrofóbicas que se establecen entre los aminoácidos apolares. En este caso, además de las débiles fuerzas de atracción que tienden a atraer a estos aminoácidos entre sí, resulta también importante la repulsión que experimentan hacia el medio celular, de naturaleza acuosa y, por lo tanto, polar: los aminoácidos apolares tienden a mantenerse lo más alejados posibles del medio polar, lo que hace que se orienten hacia el interior de la proteína, mientras que los aminoácidos cargados o polares se sitúan en el exterior.

Proteínas fibrilares y globulares

Según la forma que adopta una proteína suele distinguirse entre proteínas fibrilares, que tienen forma alargada, similar a un hilo o un cable, y proteínas globulares, más o menos redondeadas. Usando el gadget que tienes a la derecha de este blog puedes ver la estructura terciaria de diferentes proteínas, siempre que conozcas el código que se usa para identificarlas (el código PDB). Puedes probar, por ejemplo, las siguientes:

Proteínas fibrilares
Proteínas globulares
Nombre
Código PDB
Nombre
Código PDB
Tropomiosina
Colágeno
1C1G
2KLW
Mioglobina
Triosa fosfato isomerasa
3H57
3GVG

Estructura cuaternaria

Existen algunas proteínas que, en su forma funcional, están formadas por varias cadenas de aminoácidos unidas entre sí mediante enlaces débiles. Cada una de estas cadenas es una subunidad de la proteína completa. Las proteínas que poseen varias subunidades suelen denominarse proteínas oligoméricas.

Cada una de las cadenas que componen la proteína se forma por separado, y la unión ocurre solo después de que se hayan sintetizado. En muchos casos, además, esa unión es reversible y temporal: las subunidades pueden encontrarse separadas, con lo que la proteína no es activa, y solo cuando se da un estímulo determinado se produce la unión entre ellas (el ensamblaje) de la proteína, momento en el que la proteína comienza a realizar su función. El ensamblaje de las subunidades es, por lo tanto, un mecanismo que permite controlar la actividad de este tipo de proteínas.

La estructura cuaternaria de las proteínas oligoméricas describe el conjunto de subunidades que las forman: el número y tipo de cada una de las cadenas. Por ejemplo, la hemoglobina, la proteína que se encarga del transporte del oxígeno en la sangre, es una proteína oligomérica formada por cuatro subunidades, iguales dos a dos: dos reciben el nombre de alfa y las otras dos se llaman beta. Así pues, la estructura cuaternaria de la hemoglobina se describe, brevemente, indicando que es una proteína con estructura cuaternaria (α2β2). Algunas proteínas pueden estar constituidas por un número muy elevado de subunidades.


Ciclo de vida de una proteína

Las proteínas, como todas las moléculas, están sujetas a procesos de degradación que pueden hacer que se estropeen con el paso del tiempo, de modo que la célula tiene la necesidad de sustituirlas por otras copias en buen estado. El ciclo de vida de una proteína comprende todos los procesos que tienen lugar desde su síntesis hasta su eliminación y el reciclaje de los aminoácidos.

La síntesis de proteínas es un proceso complejo, que se produce en el ribosoma. Este proceso se analizará en profundidad en otro momento, pero hay que saber de él que la proteína adquiere en el ribosoma su estructura primaria, y que va abandonando esta estructura a medida que se va formando.

La estructura tridimensional es fundamental para que la proteína funcione. El gran número de interacciones posibles que pueden establecerse entre los aminoácidos hace que el plegamiento sea un proceso complicado, que empieza a producirse incluso antes de que termine la síntesis de la proteína.

Conforme la proteína va saliendo del ribosoma, debido a los movimientos de sus aminoácidos, se van estableciendo entre ellos los enlaces débiles que permitirán la formación de las estructuras de orden superior: secundaria y terciaria, así como (cuando existen), los puentes disulfuro entre cisteínas. El ambiente químico en el que ocurre este proceso es fundamental para el mismo, de modo que los aminoácidos hidrófobos tienden a atraerse entre sí, al tiempo que tratan de situarse lo más lejos posible del entorno polar del citoplasma (o del retículo endoplásmico), mientras que los aminoácidos polares y cargados tienden a situarse en el exterior.



En ocasiones, no es suficiente con el entorno celular para que la proteína adquiera su estructura terciaria adecuada. En esos casos intervienen las chaperonas, una familia de proteínas que se unen a los aminoácidos hidrófobos y ayudan a que la proteína se pliegue. Como los aminoácidos hidrófobos de las proteínas ya plegadas se encuentran en el interior de la proteína, las chaperonas solo se unen a las proteínas en formación.

Otra posibilidad que también puede tener lugar es la participación de las chaperoninas. En este caso, se trata de complejos multiproteicos que tienen forma aproximada de barril. En su interior se crea un entorno adecuado para que se produzca el plegamiento de las proteínas. Las chaperonas se unen a la proteína en formación y la transportan hasta el interior de la chaperonina, donde se consigue el entorno adecuado para el plegamiento de la proteína. Una vez terminado, la proteína, en su conformación nativa (la funcional) abandona la chaperonina.

En general, las proteínas son funcionales al terminar su proceso de plegamiento. En ese caso, se dice que la proteína ha alcanzado su conformación nativa, que es la estructura tridimensional en la que la proteína puede desarrollar sus funciones. Sin embargo, existen algunas proteínas que solo deben ser activarse tras un estímulo determinado. Por ejemplo, los factores de coagulación sanguínea, que solo deben alcanzar su conformación nativa después de que se haya producido una herida, o las enzimas digestivas, que solo deben activarse fuera de la célula, para ayudar a romper las macromoléculas ingeridas por la dieta.

En estos casos, la proteína sintetizada y plegada es un zimógeno, un precursor inactivo de la proteína funcional, con un fragmento de cadena que impiden que la proteína realice su función. Ese fragmento es eliminado cuando ocurre un evento desencadenante, por acción de otra proteína o de algún cambio químico que provoca la rotura del enlace correspondiente.

Las proteínas funcionales pueden perder su estructura tridimensional de forma accidental o programada. La pérdida de la conformación nativa de una proteína recibe el nombre de desnaturalización, y puede ocurrir por la acción de cualquier agente que sea capaz de alterar los enlaces débiles que fundamentan esta estructura: cambios en el entorno químico de la proteína (temperatura, pH, fuerza iónica) o en la propia proteína (oxidación, glicosilación...).

Por otra parte, las proteínas mal plegadas o desnaturalizadas son eliminadas por la célula, que recicla sus aminoácidos en la medida de lo posible. El proceso de rotura de una proteína recibe siempre el nombre de proteolisis. En la célula existen varios sistemas que permiten la proteolisis de las proteínas no funcionales: el lisosoma, un orgánulo en cuyo interior se encuentran varios tipos de proteínas hidrolíticas, incluyendo las que rompen proteínas, la ubiquitinación, proceso de reconocimiento e identificación de las proteínas que deben ser degradadas, las calpaínas, proteínas que se encargan de degradar a otras proteínas y los proteasomas, complejos de proteínas donde se degradan las proteínas unidas a la ubiquitina.

Algunas enfermedades importantes parecen ser debidas al plegamiento incorrecto de ciertas proteínas. Esto ocurre, por ejemplo, en el Alzheimer o en la enfermedad de las vacas locas.

Holoproteínas y heteroproteínas

Se denominan holoproteínas a las que están formadas exclusivamente por cadenas de aminoácidos, a diferencia de las heteroproteínas que incluyen, además, otros tipos de compuestos. Existen diferentes tipos de heteroproteínas, en función del tipo de compuesto que se une a las cadenas de aminoácidos: las lipoproteínas están formadas por lípidos y cadenas proteicas. Hemos hablado de ellas en el apartado de lípidos. Las glucoproteínas tienen glúcidos en su estructura. Incluyen proteínas expuestas en la superficie celular, proteínas que se encuentran en el sistema circulatorio y las proteínas de secreción. Las nucleoproteínas están formadas por la unión de proteínas y ácidos nucleicos. Forman parte del material genético en los organismos eucariotas. Por último, las cromoproteínas están formadas por la unión de una proteína y un pigmento, que les ayuda a realizar su función. Un ejemplo de este tipo de compuestos es la hemoglobina, que contiene un pigmento llamado tetraporfirina (con hierro), molécula que se encarga del transporte de oxígeno.

sábado, 28 de noviembre de 2009

Las proteínas I: los aminoácidos

La tercera gran familia de compuestos orgánicos que forman parte de los organismos vivos son las proteínas. La importancia que estos compuestos tienen para los seres vivos es inmensa. Si en otras ocasiones se ha comparado una célula con una fábrica química, en la que los glúcidos serían, fundamentalmente, combustibles y materias primas y los lípidos actuarían como reservas de energía y piezas estructurales (sobre todo de la membrana), las proteínas serían, a la vez, los productos de la fábrica, piezas estructurales de la misma y, sobre todo, las máquinas y las herramientas que permitirían el funcionamiento de la propia fábrica.

Desde el punto de vista de su naturaleza química, las proteínas son un tipo de macromoléculas, heteropolímeros lineales no ramificados de aminoácidos. Analizando esta descripción podemos apreciar que:
  • Son moléculas de gran peso molecular (macromoléculas), aunque algunas de ellas, llamadas más propiamente péptidos, pueden ser relativamente pequeñas.
  • Están formadas por la unión de unidades más pequeñas (polímeros), concretamente de un tipo de compuestos denominados aminoácidos.
  • Los aminoácidos que forman cada proteína pueden ser distintos entre sí (heteropolímeros), lo que significa que unas proteínas se diferenciarán de las demás en función de los aminoácidos que formen cada una de ellas.
  • Su estructura consiste en una cadena de aminoácidos unidos uno tras otro, como un collar (son lineales, y no presentan ramificaciones).
Aminoácidos

Antes de seguir estudiando las proteínas es importante saber algo más de sus constituyentes, los aminoácidos. En primer lugar, como su propio nombre indica, se trata de un grupo de compuestos que comparten una característica química: la presencia de un grupo amino y de un grupo ácido en la misma molécula. En concreto, en los seres vivos ambos grupos funcionales siempre se encuentran unidos al mismo carbono (el primero después del carboxilo, es decir, el α, motivo por el que se denominan α-aminoácidos). A ese mismo carbono se une también un hidrógeno, y un cuarto grupo que varía de un aminoácido a otro. Su fórmula general es, por lo tanto, la siguiente:

Excepto si el grupo R es otro átomo de hidrógeno, el carbono α de los aminoácidos es asimétrico, y puede presentarse en una configuración D o en configuración L. Los aminoácidos que forman parte de las proteínas en todos los seres vivos son siempre de la forma L.

Tanto el grupo carboxilo como el grupo amino son ionizables, es decir, tienen tendencia a perder (el carboxilo) o a ganar (el amino) protones, en función de la concentración de protones en el medio en que se encuentren. Esto hace que un mismo aminoácido pueda tener carga positiva, neutra o negativa dependiendo del pH.


El valor del pH del medio en el que un determinado aminoácido tiene carga neutra es su punto isoeléctrico. El punto isoeléctrico de los aminoácidos presenta bastante interés, porque permite su identificación y su separación de entre una mezcla.

En las proteínas aparecen hasta 20 aminoácidos distintos, que se diferencian entre sí por su grupo R. El más sencillo de todos ellos es la glicina o glicocola, en el que la cadena lateral (-R) es, simplemente, otro átomo de Hidrógeno. El resto, se suelen clasificar en grupos según las características de su cadena lateral.

Como se aprecia en la imagen, se suelen clasificar los aminoácidos en varios grupos:
  • Los polares se disuelven bien en el agua, y suelen situarse en las partes de la proteína que van a estar en contacto con el medio hidrófilo. Incluyen la glicina (gly), serina (ser), treonina (thr), cisteína (cys), asparragina (asn), glutamina (gln) y tirosina (tyr).
  • Los aminoácidos apolares, por el contrario, se disuelven muy mal en el agua, con la que no forman enlaces por puentes de hidrógeno. Esto hace que tiendan a agruparse entre sí, y a orientarse hacia el interior de la proteína o hacia entornos de naturaleza apolar. Por ejemplo, las proteínas que se integran dentro de la membrana celular tienen aminoácidos apolares en la zona hidrófoba de la bicapa. En las proteínas aparecen alanina (ala), valina (val), leucina (leu), isoleucina (ile), prolina (pro), metionina (met), fenilalanina (phe) y triptófano (trp).
  • Los aminoácidos ácidos tienen un segundo grupo carboxilo en su estructura. Son dos: el ácido glutámico (glu) y el ácido aspártico (asp).
  • Los aminoácidos básicos, de modo similar, tienen al menos dos grupos amino en su estructura. En las proteínas aparecen tres aminoácidos básicos: lisina (lys), histidina (his) arginina (arg).
Dos de estos aminoácidos incluyen un átomo de azufre en su composición: la metionina y la cisteína. Este último, además, es de gran importancia porque su átomo de azufre está en el extremo de la cadena lateral, lo que hace que pueda reaccionar con el átomo de azufre de otra cisteína, formando un enlace disulfuro. La formación de puentes disulfuro entre aminoácidos de la misma proteína es fundamental para que estas moléculas adquieran su forma tridimensional, que constituye la base de su actividad.

La formación de las proteínas: el enlace peptídico

Aparte de los grupos que constituyen sus cadenas laterales, todos los aminoácidos poseen dos grupos capaces de reaccionar químicamente y de hacerlo, además, el uno con el otro: el carboxilo (de carácter ácido) y el amino (de carácter básico). Así que dos aminoácidos, cualquiera de ellos, pueden reaccionar entre sí en una reacción ácido-base para formar una sal, con liberación de una molécula de agua. La nueva molécula formada es un péptido (más concretamente un dipéptido) y el enlace formado recibe el nombre de enlace peptídico.


El nuevo grupo químico formado, en el que un carbono carbonílico (unido a un oxígeno mediante un doble enlace) se une directamente a un nitrógeno es una amida.

El enlace peptídico se estabiliza por resonancia entre formas diferentes de organización de los electrones entre los átomos que lo establecen. Esta resonancia hace que dicho enlace sea algo más rígido que un enlace simple "normal", y presente ciertas características más parecidas a un doble enlace.

En cualquier caso, la particularidad más importante de la formación de un enlace peptídico entre dos aminoácidos es que el dipéptido formado tiene, de nuevo, un grupo carboxilo y un grupo amino libres, de forma que puede participar en la formación de nuevos enlaces de este tipo. Así, es posible la formación de cadenas, que reciben el nombre de péptidos cuando son cortas y de proteínas cuando son largas, de un número variable de aminoácidos, unidos entre sí mediante enlaces peptídicos, con un grupo carboxilo en un extremo y un grupo amino en el otro.

En una cadena de aminoácidos, el que presenta el grupo carboxilo no enlazado se denomina extremo carboxilo terminal (o, de modo más abreviado, C-terminal), y el que presenta el grupo amino libre se denomina extremo Amino terminal (o N-terminal). Debido al orden en que se produce la síntesis de proteínas en los seres vivos, se considera que el N-terminal es el primer aminoácido de la cadena. La relación ordenada de los aminoácidos que forman un péptido o una proteína, desde su extremo N-terminal a su extremo C-terminal es la secuencia de aminoácidos de esa proteína.

Los enlaces peptídicos son planos y rígidos, lo que hace que las proteínas se comporten como cadenas formadas por piezas rígidas articuladas entre sí. Por otra parte, los enlaces que forman los grupos laterales de los aminoácidos son, en su gran mayoría, sencillos y por lo tanto flexibles. La consecuencia de eso es que podemos imaginar una proteína como una varilla rígida pero articulada, que puede doblarse por multitud de puntos, y de la que "cuelgan" grupos que pueden moverse libremente en el espacio. Eso proporciona una gran variedad de formas tridimensionales posibles para este tipo de sustancias.





lunes, 9 de noviembre de 2009

Lípidos II

Lípidos no saponificables

La categoría de "lípidos no saponificables" incluye un conjunto de sustancias de naturaleza lipídica que tienen en común, únicamente, el hecho de que no dan lugar a ácidos grasos cuando se les somete a hidrólisis básica.

Uno de los grupos de compuestos que se incluyen en esta categoría sí guardan, en realidad, relación con los ácidos grasos. Se trata de los eicosanoides, que derivan del ácido araquidónico. Todos ellos participan en procesos que tienen que ver con el dolor y la inflamación, y suelen actuar como mensajeros químicos a corta distancia: son secretados por una célula para influir en las que la rodean. Los eicosanoides incluyen varios tipos de sustancias distintas: las prostaglandinas, las prostaciclinas (su nombre hace referencia a que se aislaron por primera vez de la próstata), los tromboxanos y los leucotrienos. Las prostaglandinas tienen gran importancia como sustancias mediadoras del dolor. De hecho, el mecanismo por el cual la aspirina elimina esta sensación consiste, precisamente, en la inhibición de la síntesis de estas sustancias.

Los cuerpos cetónicos son un grupo de sustancias químicas que se producen en el organismo como resultado de la degradación anómala de los ácidos grasos. En ciertas situaciones patológicas, como la inanición o la diabetes, pueden ser producidos por el hígado y vertidos al torrente sanguíneo, dando lugar a una situación denominada cetosis que tiene graves consecuencias para el organismo.

El grupo más abundante y más diverso de lípidos no saponificables es el constituido por los terpenos o isoprenoides, denominados así porque pueden considerarse como derivados de una molécula de cinco carbonos, el isopreno. Los compuestos biológicos más pequeños de esta naturaleza incluyen dos unidades, y reciben el nombre de monoterpenos. Existen también sustancias formadas por tres (sesquiterpenos), cuatro (diterpenos), seis (triterpenos) u ocho (tetraterpenos) unidades de isopreno, y todos ellos tienen una considerable importancia biológica. Algunos monoterpenos, por ejemplo, son responsables de la mayor parte de los olores emitidos por los seres vivos (el geraniol, el limoneno, la putrescina, la cadaverina...), mientras que entre los tetraterpenos nos encontramos los carotenoides.

Los carotenoides son compuestos de considerable interés biológico, porque poseen naturaleza vitamínica: las vitaminas liposolubles (A, D, E y K) pertenecen a esta familia de sustancias, mientras que el β-Caroteno, a pesar de no ser por sí mismo una vitamina (porque no tiene actividad biológica) puede ser utilizado como precursor de otros compuestos de importancia.

Los esteroides son compuestos derivados de una sustancia policíclica, el ciclopentanoperhidrofenantreno. Estas sustancias tienen una gran importancia biológica; entre ellos se incluyen:
  • El colesterol, que juega un papel fundamental en la regulación de la fluidez de las membranas celulares animales, proporcionándoles un grado de rigidez que les resulta . A pesar de su importancia, un consumo excesivo de colesterol en la dieta puede suponer un problema de salud por el modo en que esta sustancia se transporta en el torrente sanguíneo. Las lipoproteínas de las que forma parte el colesterol exógeno (pero no el sintetizado por el propio organismo) tienen tendencia a formar placas que se adhieren a la superficie interna de los capilares, pudiendo llegar a obstruirlos y dando lugar a problemas circulatorios graves.
  • Las hormonas sexuales tanto masculinas (testosterona) como femeninas (estrógenos, progesterona) son también de naturaleza esteroidea. Las hormonas sexuales son las responsables de la diferenciación sexual secundaria, que establece la diferencia entre ambos sexos de la misma especie. También son responsables de la formación de los órganos sexuales y del comportamiento sexual.
  • Los corticoides son hormonas esteroideas producidas por la corteza de las glándulas adrenales (también conocidas como suprarrenales). Su función consiste en participar en la regulación del metabolismo de los minerales (mineralocorticoides) o de los glúcidos (glucocorticoides).
  • Los ácidos biliares se sintetizan como productos de degradación de grupos nitrogenados (porfirinas) y cumplen un curioso papel biológico doble; por una parte, son sustancias excretables, y como tales se eliminan del organismo a través de las heces. Por otra parte, la presencia de los ácidos biliares en el intestino (vertidos en él desde el hígado, a través de la vesícula biliar) es aprovechada por el organismo gracias a su capacidad para actuar como emulgentes. Los emulgentes son sustancias capaces de dispersar grasas, haciendo que formen gotas de pequeño tamaño, más fáciles de digerir. La función emulgente de los ácidos biliares es fundamental durante la digestión, hasta el punto de que estos compuestos, en principio destinados a ser excretados, son parcialmente reabsorbidos y reciclados en el organismo.
Los esteroides también tienen una gran importancia fisiológica como sustancias de interés medicamentoso. En general, los corticoides se utilizan como antiinflamatorios, mientras que análogos sintéticos de hormonas esteroideas son utilizados como sustancias dopantes por sus efectos anabolizantes (facilitan la absorción de nutrientes y el aumento de masa muscular).

Lipoproteínas

Las lipoproteínas son complejos macromoleculares formados por un conjunto de lípidos y varias proteínas que circulan por el torrente circulatorio. Su función consiste en facilitar el transporte de sustancias liposolubles a lo largo del sistema circulatorio, evitando que dichos compuestos incrementen la viscosidad de la sangre.

Las lipoproteínas contienen varios tipos de elementos: un componente proteínico (que recibe el nombre de apolipoproteína, que desempeñan varias funciones como mantener la cohesión de la lipoproteína, o permitir su unión con receptores de la superficie de la célula, y diferentes tipos de lípidos: fosfolípidos, triglicéridos, colesterol libre y ésteres de colesterol. La diferente proporción de estos compuestos determinan la diferente densidad de las lipoproteínas que, a su vez, es un factor fundamental en la facilidad o dificultad con la que circulan por el torrente circulatorio.


De menor a mayor densidad, las lipoproteínas que aparecen en el organismo son las siguientes:
  • Quilomicrones y remanentes de quilomicrones, procedentes de la absorción de los lípidos en el intestino.
  • VLDL: lipoproteínas de muy baja densidad
  • IDL: lipoproteínas de densidad intermedia
  • LDL: lipoproteínas de baja densidad
  • HDL: lipoproteínas de alta densidad
Los quilomicrones tienen un circuito reducido en el organismo (van del intestino al hígado recorriendo la vena porta hepática), de modo que las lipoproteínas que suponen un riesgo más grave para el sistema circulatorio son las VLDL. Por el contrario, las HDL no suponen un riesgo vascular grave, razón por la que se suele hablar de "colesterol malo" y "colesterol bueno", en función de la proporción entre VLDL+LDL y HDL que se detecta en la sangre.

Metabolismo de lípidos y lipoproteínas

Las lipoproteínas juegan un papel fundamental en el metabolismo de los lípidos por parte del organismo: desde el momento de su absorción en el intestino hasta el reciclaje de sus productos de degradacion en el hígado, los lípidos siempre son transportados en la sangre formando parte de lipoproteínas.

Cada tipo de lipoproteína tiene una función específica en este proceso metabólico, y ésta es, precisamente, su razón de ser. Siguiendo los pasos de un lípido absorbido a través de la dieta, su recorrido por el organismo podría ser el siguiente:

  1. El lípido es absorbido por las células intestinales, que lo incorporan a un quilomicrón. Éste es vertido directamente a la vena porta hepática, donde puede sufrir alguna modificación antes de llegar al hígado, transformándose en un remanente de quilomicrón.
  2. El higado es el órgano central del metabolismo de los lípidos. En él se forman los tipos de compuestos que realmente va a necesitar el resto del organismo, reestructurando los lípidos absorbidos durante la digestión. Cuando el resto de los órganos del cuerpo necesitan lípidos para su funcionamiento, el hígado vierte al torrente circulatorio general dos tipos de lipoproteínas: las LDL, para consumo preferente por parte del cerebro, y las VLDL, que son utilizadas por el resto de los órganos. Estas lipoproteínas se unen a receptores específicos de la membrana celular, permitiendo que los lípidos sean absorbidos por las células según sus necesidades.
  3. Los lípidos no utilizados por las células permanecen en las lipoproteínas, que de este modo reducen su contenido lipídico y aumentan su densidad. De esta forma, las LDL se transforman en HDL, mientras que las VLDL dan lugar a IDL. Estas lipoproteínas regresan, a través del sistema circulatorio, hasta el hígado, donde son absorbidas y recicladas.
Asociación de lípidos: micelas, bicapas y liposomas

Los lípidos anfipáticos (ácidos grasos, fosfolípidos y glucolípidos, fundamentalmente) tienen un comportamiento químico muy particular cuando se encuentran en un medio acuoso. Si depositamos con cuidado una cierta cantidad de este tipo de lípidos en un medio hidrófilo, los que entran en contacto con el agua tienden a formar una monocapa, es decir, una capa formada por una sola molécula de espesor, en la que las zonas polares de los lípidos se sitúan en contacto con el agua, mientras que las regiones apolares se alejan de ella, como se muestra en la siguiente figura.


Si agitamos una mezcla de este tipo, o si aumentamos la concentración de lípidos, éstos se dispersan por todo el volumen del medio acuoso, dando lugar a la aparición de pequeñas gotas lipídicas, de forma esférica, llamadas micelas. Las micelas poseen una estructura característica, determinada por el comportamiento de los lípidos: la parte externa de la micela está formada por las regiones polares de los lípidos, mientras que las zonas hidrofóbicas se sitúan hacia el centro de la estructura.
Si los lípidos anfipáticos se encuentran entre dos medios acuosos tienden a organizarse espontáneamente formando bicapas, estructuras simétricas formadas por dos series de moléculas enfrentadas unas a las otras, de modo que sus regiones polares quedan expuestas al entorno acuoso, mientras que las zonas hidrófobas quedan ocultas en el centro de la estructura.

Las bicapas pueden ser cerradas, dejando entonces un espacio central de naturaleza hidrófila, aislado del ambiente externo, también hidrófilo, por la bicapa lipídica que constituye su pared.
Los liposomas pueden sintetizarse, y son muy utilizados en la administración de medicamentos hidrosolubles que, para hacer efecto, deben atravesar barreras lipídicas, o que no deben mezclarse con otros medios acuosos.

Sin embargo, la importancia fundamental de los liposomas es que son la estructura básica que constituye las membranas biológicas; cualquier membrana de un orgánulo o de una célula es, esencialmente, un liposoma que permite separar entre sí dos medios acuosos, sin que entre ellos exista paso de sustancias, porque la parte hidrófoba de la pared del liposoma impide que la atraviesen las sustancias polares, haciéndola impermeable.

Aunque las membranas celulares son más complejas, porque en su composición intervienen también diferentes tipos de proteínas que desempeñan funciones fundamentales para su organización y funcionamiento, las propiedades básicas de las mismas se deben a la bicapa de lípidos que las forman.

jueves, 5 de noviembre de 2009

Lípidos

Los lípidos son un grupo de sustancias heterogéneo desde el punto de vista estructural, pero que comparten una característica química fundamental para su actividad dentro de los organismos: debido a que al menos una parte importante de su estructura es apolar los lípidos son total o parcialmente hidrófobos. Esto les hace ser poco solubles en agua, y provoca que se mantengan próximos entre sí, formando estructuras que apenas se mezclan con el resto de los componentes celulares. Gracias a estas características químicas, los lípidos son los principales constituyentes de las membranas biológicas.

Existen dos grandes grupos de lípidos biológicos: los que derivan de un tipo de sustancias denominadas ácidos grasos (lípidos saponificables) y los que no tienen ácidos grasos en su estructura (lípidos no saponificables).

Los ácidos grasos son el tipo de lípidos que presenta una estructura más sencilla. Consisten en una cadena hidrocarbonada de una longitud relativamente larga que tiene, en su carbono terminal, un grupo carboxilo, lo que les proporciona su carácter ácido. Esto también hace que los ácidos grasos tengan un comportamiento químico peculiar: la cadena hidrocarbonada (la mayor parte de la molécula) tiene carácter apolar y es, por lo tanto, hidrófoba, mientras que el grupo carboxilo es claramente polar, y soluble en agua. Este tipo de moléculas ilustra muy bien un comportamiento químico bastante común entre los lípidos: su naturaleza anfipática. En el caso de los ácidos grasos, la parte de la molécula donde se encuentra el grupo carboxilo tiene tendencia a mezclarse con el medio acuoso, mientras que la cadena hidrocarbonada tiende a aproximarse a otras de su misma naturaleza, estableciendo con ellas fuerzas de Van der Waals.


Las cadenas hidrocarbonadas que forman los ácidos grasos se denominan saturadas si todos los carbonos están unidos entre sí por enlaces simples, mientras que reciben el nombre de insaturadas si poseen algún enlace múltiple (doble o triple, aunque lo normal es que se trate de dobles enlaces). La presencia de uno o varios dobles enlaces en un ácido graso tiene consecuencias en su estructura: como estos enlaces son rígidos, la molécula no puede girar libremente en torno a ellos, y adquiere una configuración menos flexible. Además, la presencia de un doble enlace supone que aparezca una isomería geométrica (cis-trans), según los grupos voluminosos unidos a ese doble enlace se encuentren orientados hacia el mismo lado o hacia lados opouestos de la insaturación. El resultado, desde el punto de vista de la estructura tridimensional de la molécula, es que ésta pasa de ser lineal (como lo son los ácidos grasos saturados) a ser angular. La mayor parte de los ácidos grasos insaturados presentes en los seres vivos se encuentran en configuración cis, como los que se muestran en la figura de al lado.

Ácido palmítico

Ácido oleico

Ácido linoleico

Ácido araquidónico

Arrastra las moléculas con el ratón para verlas en posiciones diferentes

En los seres vivos, los ácidos grasos siempre tienen un número par de átomos de carbono (existe una justificación metabólica, relacionada con su proceso de síntesis, para ello), y los más frecuentes tienen entre doce y veinte átomos de carbono. Cuando existen, los dobles enlaces aparecen preferentemente en ciertas posiciones.

[Nota sobre nomenclatura: la identificación de los ácidos grasos sigue varios sistemas de nomenclatura, lo que puede causar alguna dificultad. Existe, en primer lugar, una nomenclatura trivial, que da nombres comunes a los diferentes compuestos; la IUPAC, la comisión internacional para la nomenclatura química, ha establecido una nomenclatura sistemática que sigue las reglas generales para la química orgánica que, en general, resulta bastante farragosa, motivo por el cual la mayoría de los textos de bioquímica utiliza la llamada nomenclatura Δx, en la cual los dobles enlaces se indican mediante el símbolo Δ, siendo el número que aparece como superíndice del mismo la posición del doble enlace contada desde el carbono carboxílico. Sin embargo, se ha hecho bastante más habitual la llamada nomenclatura ω-x, en la que la posición del doble enlace se determina contando desde el último carbono de la molécula. Así, decir que un ácido graso tiene un doble enlace en posición ω-3 significa que el primer carbono que interviene en dicho doble enlace es el tercero, empezando a contar por el final. La IUPAC prefiere que se utilice la expresión n-x en esta nomenclatura. Sin embargo, a pesar de ser el método que menos información proporciona, la nomenclatura ω-x se ha hecho muy popular, utilizándose incluso como reclamo publicitario de productos nutritivos saludables]

Los ácidos grasos insaturados no pueden ser sintetizados por los organismos animales que, sin embargo, los necesitamos para que las membranas de nuestras células funcionen adecuadamente. Por esa razón, se consideran compuestos esenciales y, en algunos casos, se les otorga la denominación genérica de "vitamina F". Los ácidos grasos insaturados más comunes en los organismos animales son los que tienen sus dobles enlaces en las posiciones ω-3 y ω-6, de ahí su interés nutricional y la insistencia publicitaria en presentar como saludables a los alimentos que los contienen. Las fuentes naturales más importantes de ácidos grasos insaturados son los peces de aguas frías, en particular el pescado azul. La tabla que tienes a continuación recoge los ácidos grasos de mayor importancia biológica.

Nº C

Saturados

Insaturados

Insaturaciones

12

Láurico



14

Mirístico



16

Palmítico

Palmitoleico

ω-5

18

Esteárico

Oleico

Linoleico

Linolénico

ω-9

ω-6, ω-9

ω-3 ω-6, ω-9

20


Araquidónico

ω-6, ω-9, ω-12, ω-15


Lípidos saponificables

La saponificación es la reacción química que se utiliza para formar jabones a partir de grasas. Consiste en un ataque con una base fuerte, que rompe las moléculas de las grasas más habituales en el tejido adiposo animal, los triglicéridos, para dar lugar a sales de ácidos grasos, que gracias a su naturaleza anfipática, actúan como detergentes. Dicha reacción ha dado nombre a todo un grupo de compuestos lipídicos, que tienen en común estar formados por ácidos grasos y otras sustancias, lo que hace posible que reaccionen de este modo.

La reacción química más habitual del grupo carboxilo (único grupo reactivo de los ácidos grasos) es la esterificación, es decir, la reacción con un grupo alcohol para dar lugar a la formación de un grupo éster. Los compuestos más sencillos que se forman mediante este tipo de reacciones son los triacilglicéridos.

El nombre de este grupo de sustancias describe perfectamente su estructura: están formados por una molécula de glicerol que se une, en cada uno de sus carbonos, a un ácido graso. El glicerol, cuyo nombre común es glicerina, es un compuesto de tres átomos de carbono, todos ellos portadores de un grupo alcohol. La formación de los triacilglicéridos se produce cuando los tres grupos hidroxilo de la molécula reacciona con una molécula de ácido graso. En una misma molécula de triacilglicérido, los ácidos grasos pueden ser iguales o diferentes entre sí.

Puedes apreciar la estructura tridimensional de una molécula de triacilglicérido utilizando el siguiente enlace: http://www.3dchem.com/3dmolecule.asp?ID=320. En él puedes apreciar algunas características interesantes de los triacilglicéridos; por ejemplo, observa que los únicos átomos que pueden dar carácter polar a la molécula (los átomos de oxígeno, en rojo) se encuentran en uno de sus extremos, y que esa zona es muy pequeña con respecto al resto. También puedes apreciar que las cadenas de ácidos grasos se mantienen próximas entre sí, atraídas por interacciones hidrofóbicas, formando una estructura compacta.

Los triacilglicéridos reciben habitualmente el nombre de triglicéridos, aunque es una denominación poco correcta. Son habituales las referencias a estos compuestos en personas con obesidad y con riesgo de padecer enfermedades cardiorrespiratorias, porque la abundancia de este tipo de compuestos en la sangre hace más difícil la circulación sanguínea, forzando a que el corazón incremente su velocidad para aumentar la potencia (el corazón es un músculo de fuerza constante, y como se cumple que P=F·v, el único modo de que desarrolle más potencia es aumentando el ritmo cardiaco), lo que supone un factor considerable de riesgo para este tipo de enfermedades.

Otro grupo de lípidos saponificables se obtiene sustituyendo el ácido graso de uno de los carbonos del glicerol por otra sustancia o grupo de sustancias.
  • En los gliceroglucolípidos el ácido graso es reemplazado por un glúcido. Esto hace que estas moléculas tengan una parte polar y otra apolar, lo que les proporciona un comportamiento químico claramente anfipático.
  • En los fosfatidilglicéridos el carbono del glicerol se une a un grupo fosfato que, por otra parte, está unido a su vez a otra molécula, siempre de naturaleza polar. De nuevo, esto hace que este tipo de sustancias tengan un comportamiento anfipático, gracias a lo cual son los componentes mayoritarios de las membranas biológicas. Entre los grupos polares que pueden formar parte de los fosfoglicéridos se cuentan la colina (una base nitrogenada), la etanolamina (un derivado también nitrogenado del etanol), la serina (un aminoácido) o el inositol (un azúcar alcohol).

Lípidos saponificables sin glicerol

También existe otro grupo de lípidos que contienen ácidos grasos, pero en cuya estructura no interviene el glicerol, sino un alcohol de cadena larga (la esfingosina o un compuesto similar), que reciben el nombre genérico de esfingolípidos. En estos compuestos se establece un enlace amida entre el ácido graso y el alcohol, lo que da lugar a un grupo llamado ceramida. Los esfingolípidos son, por tanto, ceramidas unidas a otro tipo de compuestos:
  • Un glúcido, con lo que se forma un glucoesfingolípido.
  • Un fosfato, unido a su vez a otro grupo polar, con lo que se tiene un fosfoesfingolípido.
Puede observarse el paralelismo entre las estructuras de los glicerolípidos y los esfingolípidos. También existe paralelismo entre sus funciones, ya que los esfingolípidos forman parte también de membranas celulares, aunque en este caso de membranas específicas, en el sistema nervioso. Así, entre los glucoesfingolípidos se cuenta la esfingomielina, que forma parte de las vainas de mielina, y entre los fosfoesfingolípidos están los gangliósidos y los cerebrosidos.


Las ceras están formadas por la unión entre un ácido graso y un alcohol de cadena larga o un esterol (un lípido derivado del isopreno, con varios anillos en su estructura). Estos compuestos son muy hidrófobos, lo que permite a los seres vivos utilizarlos como impermeabilizantes naturales, por ejemplo en las hojas o en la superficie de los frutos.

Funciones de los lípidos saponificables

Los ácidos grasos y los triacilglicéridos tienen como función prioritaria servir como reserva de energía, tanto en animales como en vegetales. En estos últimos, pueden acumularse como gotas de aceite, especialmente en ciertas semillas oleaginosas, mientras que en los animales se acumulan en un tejido especial, el adiposo, que también contribuye a su segunda función: la de aislante térmico. Gracias a su baja conductividad térmica los lípidos evitan la pérdida de calor corporal. El tejido adiposo de los animales forma una capa continua, situada por debajo de la epidermis, que reduce al mínimo el enfriamiento, razón por la cual los animales de zonas frías poseen un adiposo más desarrollado. Los ácidos grasos insaturados, y los triacilglicéridos que los contienen, son aislantes especialmente buenos, lo que explica que estos compuestos se encuentren sobre todo en animales procedentes de climas fríos.

Las grasas contribuyen al mantenimiento del calor de otra forma distinta: en algunos casos, los organismos queman lípidos exclusivamente para producir calor. Es el caso de la grasa parda, especialmente abundante en los recién nacidos.

Los lípidos complejos, los glicerolípidos y los esfingolípidos, desempeñan fundamentalmente una función estructural, ya que son los componentes mayoritarios de las membranas biológicas.

Por último, las ceras actúan como impermeabilizantes.

martes, 3 de noviembre de 2009

Glúcidos II: Polisacáridos

Los monosacáridos ciclados tienen capacidad de reaccionar entre sí formando un enlace llamado glucosídico. La reacción tiene lugar entre dos grupos hidroxilo de moléculas distintas, siendo preciso que uno de esos grupos sea el de un carbono anomérico (el penúltimo carbono asimétrico, que se había unido previamente al grupo carbonilo para que tuviera lugar la ciclación). Como resultado de esta reacción se obtiene una nueva molécula, formada por dos monosacáridos, que recibe el nombre de disacárido.

En la mayoría de los casos, en este enlace solo participa uno de los carbonos anoméricos, por lo que el compuesto resultante sigue teniendo un carbono capaz de reaccionar del mismo modo. Estos azúcares se denominan reductores (porque la reacción es de tipo redox), y tienen la característica de poder formar cadenas de monosacáridos unidos entre sí por el mismo tipo de enlaces. Si el número de monosacáridos que forman el compuesto final es conocido, este tipo de sustancias se nombran utilizando un prefijo que lo indica (disacáridos, trisacáridos...), si es un número pequeño pero indeterminado reciben el nombre de oligosacáridos, y si la molécula está formada por un gran número de monosacáridos recibe el nombre de polisacárido.

El carbono anomérico es asimétrico, y puede encontrarse en dos configuraciones: α y β. Esto tiene importancia en la formación del enlace, ya que su estructura es diferente en un caso o en otro, como se observa en la figura inferior. En ella se observa, en primer lugar, la reacción que da lugar al enlace glucosídico. El carbono anomérico que participa en esa reacción es el de la molécula de la izquierda. Las otras dos imágenes muestran las dos posibles configuraciones del enlace: en el primer caso un enlace α, y en el segundo uno β. Se observa también la forma en la que se identifica el enlace: conformación (α ó β), número del carbono de la primera molécula que interviene (generalmente el carbono 1) y número del carbono de la segunda molécula. Por lo tanto, el enlace formado en el segundo caso es α(1→6), mientras que la tercera imagen muestra un enlace β(1→4).


El hecho de que un enlace glucosídico sea α ó β tiene una importancia mucho mayor de la que podría parecer a primera vista: el tipo de enlace determina la estructura tridimensional de la molécula que se forma, y esto supone que los organismos las tratan de forma diferente; los animales somos capaces de utilizar moléculas con enlaces α, pero no podemos aprovechar las que tienen los enlaces β.

Disacáridos de importancia biológica

Existe una multitud de disacáridos diferentes en la naturaleza, aunque los que se encuentran en los seres vivos con mayor frecuencia son los siguientes:

Disacárido
Estructura
Papel biológico
Sacarosa
β-D-Fructosa (2→1) α-D-Glucosa
Azúcar vegetal
(azúcar de mesa)
Maltosa
α-D-Glucosa (1→4) α-D-Glucosa
Almidón, glucógeno
Lactosa
β-D-Galactosa (1→4) α-D-Glucosa
Azúcar de la leche
Celobiosa
β-D-Glucosa(1→4) β-D-Glucosa
Celulosa

Oligosacáridos

Los oligosacáridos están formados por unas pocas unidades de monosacáridos que, generalmente, forman cadenas ramificadas. Esto hace que, utilizando unos pocos monosacáridos diferentes puedan construirse moléculas con una gran variedad de formas tridimensionales, lo que es aprovechado por la célula para utilizarlos en funciones de identificación y reconocimiento intercelular. En general, los oligosacáridos se encuentran unidos a otros tipos de moléculas, que suelen ser proteínas (glucoproteínas) o lípidos (glucolípidos). La siguiente figura muestra la gran variedad de estructuras que pueden obtenerse con unos pocos monosacáridos.




Estos oligosacáridos se disponen, en la mayor parte de los casos, en la superficie exterior de la membrana celular.


Polisacáridos

Los polisacáridos son el resultado de la unión de un gran número de moléculas de monosacáridos (en general, por encima de 1000) formando cadenas lineales o, más habitualmente, ramificadas. Los monosacáridos que forman parte de un polisacárido pueden ser todos iguales entre sí, en cuyo caso se dice que es un homopolisacárido, o bien pueden ser de varios tipos, hablándose entonces de heteropolisacáridos.

Hay varios monosacáridos que forman polisacáridos, tanto homogéneos como heterogéneos, aunque como el monosacárido más común es la glucosa, sus polímeros también son los polisacáridos más habituales. Existen varios polisacáridos formados por glucosa:
  • La celulosa es un homopolisacárido formado por moléculas de β-D-glucosa unidas entre sí por enlaces 1→4.  Esta sustancia es una de las más abundantes en la naturaleza, ya que forma la mayor parte de las paredes celulares vegetales. Tiene, por lo tanto, una función estructural. La configuración de sus enlaces implica que no puede ser hidrolizada por los animales, de modo que no podemos digerirla al consumirla en la dieta. A pesar de ello, su consumo es fundamental porque facilita el paso de los restos digeridos de los alimentos a lo largo del intestino y la formación de las heces. Es el principal constituyente de la fibra vegetal a la que se hace referencia en nutrición.
  • El almidón es otro homopolisacárido de glucosa, también de origen vegetal. A diferencia de la celulosa, el almidón está formado por moléculas de α glucosa, con enlaces entre los carbonos 1 y 4 a lo largo de la cadena. El almidón también presenta ramificaciones, con enlaces entre el carbono 1 de una glucosa y el 6 de otra. La función biológica del almidón es servir como sustancia de reserva en vegetales: la glucosa es el principal combustible metabólico de la célula; su degradación es el modo en el que las células obtienen energía habitualmente. Sin embargo, si existiera una gran cantidad de glucosa disuelta en el citoplasma se incrementaría exageradamente la osmolaridad, provocando graves problemas. En vez de esto, las células unen entre sí una gran cantidad de glucosas para formar una molécula de almidón, que no es soluble sino que forma un coloide o, incluso, se almacena en forma de gránulos. De esta forma, la célula puede mantener la concentración intracelular de sustancias en un valor aceptable, al mismo tiempo que disponer de una gran cantidad de glucosa muy fácilmente utilizable.
  • El glucógeno es un polisacárido de α glucosa con enlaces α(1→4) y ramificaciones α(1→6). Es, por lo tanto, estructuralmente idéntico al almidón, salvo por su grado de ramificación: el glucógeno es más ramificado y compacto. Se encuentra solo en las células animales, en las que realiza el mismo tipo de funciones que el almidón en las vegetales. Gracias a que los enlaces en estas moléculas son de tipo α, los animales podemos metabolizarlas con facilidad.
Las siguientes imágenes muestran las diferencias entre los diferentes polisacáridos de glucosa. En la primera se esquematizan sus estructuras, mientras que en la segunda se aprecia la diferencia entre la forma tridimensional de la celulosa (izquierda) y del almidón.




El aprovechamiento del almidón en el tubo digestivo se consigue gracias a su hidrólisis progresiva. En una primera fase, la rotura de la molécula de almidón da lugar a otros polisacáridos de menor tamaño: la amilosa es una cadena lineal, no ramificada, de moléculas de glucosa unidas por enlaces α(1→4), mientras que los fragmentos donde quedan las ramificaciones forman otro polisacárido llamado amilopectina, aunque hay que tener claro que estas moléculas solo se forman durante la digestión. La prolongación de la hidrólisis da lugar a la formación de una mezcla de disacáridos (maltosa) y trisacáridos (maltotriosa).

Otros polisacáridos de interés biológico son los siguientes:
  • Los dextranos son polisacáridos que sirven como moléculas de reserva de energía en levaduras. Están formados por moléculas de glucosa unidas mediante enlaces α(1→6), con ramificaciones cuya posición varía de unas especies a otras.
  • La quitina es un homopolisacárido que tiene como monómero un aminoglucósido (una sustancia derivada de un monosacárido), la N-acetilglucosamina. Las moléculas que lo forman se unen entre sí mediante enlaces β(1→4). Es el constituyente de los caparazones de los insectos y de la pared celular de los hongos.



En cuanto a los heteropolisacáridos, los más conocidos son los siguientes:
  • Ácido hialurónico: está formado por dos tipos de derivados de monosacáridos, N-acetilglucosamina y ácido D-glucorónico, dispuestos alternativamente a lo largo de la cadena. Se encuentra en las articulaciones y en el tejido conjuntivo.
  • Pectinas y hemicelulosas son heteropolisacáridos de diferentes azúcares, que aparecen como componentes minoritarios de la pared celular vegetal.
  • Agar-agar, diferentes tipos de gomas, heparina (el anticoagulante de nuestro sistema circulatorio), aminoglucanos...
Holósidos y heterósidos

Los polímeros de glúcidos pueden unirse, además, a otros tipos de sustancias para formar lo que se conoce como heterósidos, en contraposición a los holósidos, formados exclusivamente por monosacáridos. La unión de glúcidos (en particular de oligosacáridos) y proteínas da lugar a una familia de compuestos conocida como glucoproteínas. Del mismo modo, la unión de oligosacáridos a lípidos da lugar a glucolípidos. La mayoría de los heterósidos están implicados en procesos de reconocimiento entre células del mismo organismo.

Funciones de los glúcidos

Los glúcidos pueden realizar diferentes tipos de funciones dentro del organismo. Las más importantes son:
  • Función energética: su oxidación total o parcial es una reacción exotérmica, que puede ser utilizada por la célula para obtener energía que empleará en otros procesos metabólicos. Los monosacáridos (en especial la glucosa y la fructosa) proporcionan esta energía rápidamente: su degradación a través de la glucolisis o de la respiración celular es el proceso que la célula utiliza habitualmente para sintetizar ATP. Los polisacáridos (glucógeno en las células animales, almidón en las vegetales y dextranos en levaduras) actúan como auténticas reservas energéticas, que pueden ser movilizadas y utilizadas por la célula rápidamente en caso de necesidad, razón por la cual el almidón se encuentra en órganos de reserva vegetales (como la patata) o en las semillas, mientras que el glucógeno es abundante en las células musculares (que deben afrontar, en ciertas ocasiones, demandas elevadas de energía) o en el hígado (una de cuyas funciones consiste en proporcionar combustible, en forma de glucosa, al resto de los tejidos del organismo).
  • Muchos glúcidos son intermediarios metabólicos. Esto significa que muchos de los compuestos intermedios que se utilizan en diferentes rutas metabólicas que permiten sintetizar otras sustancias celulares (nucleótidos, aminoácidos...) son glúcidos o derivados de ellos.
  • Realizan también otras funciones metabólicas complementarias, ayudando a que otras moléculas desempeñen sus propias funciones. Este es el caso, por ejemplo, de la vitamina C (ácido ascórbico, un derivado de un monosacárido) que actúa como antioxidante.
  • Participan en todos los procesos de reconocimiento y señalización, tanto en el interior como en el exterior de las células. Dentro de una célula, sirven para indicar el compartimento celular al que tiene que dirigirse una molécula determinada. En el exterior de la célula facilitan el reconocimiento de unas células por parte de otras, permitiendo la discriminación entre los elementos propios y ajenos al organismo. Esta función es desempeñada, fundamentalmente, por oligosacáridos, en particular formando parte de heterósidos.
  • Función estructural: muchos glúcidos forman parte de macromoléculas o de estructuras que proporcionan soporte mecánico a las células, por ejemplo la pared celular de los vegetales, de los hongos o de las bacterias. Esta función es desempeñada tanto por monosacáridos como por polisacáridos. Entre los monosacáridos, la ribosa y la desoxirribosa forman parte del esqueleto de los ácidos nucleicos. Entre los polisacáridos, muchos de ellos intervienen en estructuras de soporte celular, como paredes: celulosa, hemicelulosas, pectinas, agar-agar...